Considerada
uma das revistas científicas mais importantes, com fator de impacto 13.254, a
Nature Protocols traz, em sua edição de fevereiro de 2018, um artigo assinado
por pesquisadores do Instituto Carlos Chagas (ICC/ Fiocruz Paraná). O trabalho
registra uma técnica inovadora que auxilia na caracterização de estruturas de
proteínas homodiméricas – macromoléculas compostas por duas subunidades
idênticas, que podem viabilizar o desenvolvimento de novos fármacos, além de
possibilitar o maior entendimento de diversos agravos. O resultado terá impacto
imediato na pesquisa de vários grupos nacionais e internacionais.
“Criamos
uma técnica nova que supre uma dificuldade das técnicas atuais. Geralmente, as
estruturas de proteínas homodiméricas são determinadas por ressonância
magnética nuclear / difração de raios-x, entretanto; muitas vezes os complexos
não são passíveis de análise por estas técnicas por não cristalizarem, gerar
cristais que difratam mal, devido ao tamanho do complexo, ou por requerem
grande quantidade (mg) de proteína com alto grau de pureza”, explica o
pesquisador do ICC, Paulo Costa Carvalho.
Segundo
o cientista, a união das expertises dos diferentes grupos que fazem parte desse
trabalho permitiu uma solução para este gargalo. O resultado é fruto de
colaboração interdisciplinar e internacional. A pesquisa contou com a
experiência do grupo da Fiocruz Paraná em desenvolvimento de métodos
computacionais voltados a espectrometria de massas e com a atuação da
pesquisadora Tatiana Brasil em biologia estrutural; aliada ao conhecimento em
metodologias para síntese de homodímeros marcadas com isótopos do grupo do
pesquisador americano Sean Davidson, da University of Cincinnati. Sobretudo, o
trabalho contempla como primeiro autor, o egresso do Programa de Pós-graduação
em Biociências e Biotecnologia da Fiocruz Paraná, Diogo Borges, que hoje
integra o quadro de cientistas do Instituto Pasteur, em Paris.
“O
grupo liderado pelo Sean Davidson desenvolveu uma técnica capaz de sintetizar
homodímeros com aminoácidos de uma subunidade contendo apenas átomos de N14, e
a outra subunidade, apenas com N15. Esta diferença de massa entre os
nitrogênios, que fazem parte da composição atômica dos aminoácidos, permitiu
criar uma metodologia de XL, seguida de analise por espectrometria de massas e
acoplado a um método computacional, capaz de discernir entre as ligações intra
e intermoleculares. O nosso grupo foi responsável pelo desenvolvimento da
metodologia computacional para viabilizar esta análise”, reforça Paulo. Este projeto
só foi possível porque reunimos especialistas em espectrometria de massas,
estrutura de proteínas e computação. Não existe nada similar a esta solução no
meio cientifico”, finaliza o pesquisador.
Os
resultados são os primeiros frutos de uma nova linha de pesquisa na Fiocruz
Paraná liderada pelos pesquisadores Paulo Costa Carvalho e Tatiana Brasil, onde
pretende-se, através da biologia estrutural e espectrometria de massas
computacional, elucidar as bases mecanísticas de processos celulares com relevância
médica.
(Fonte:
Fiocruz – 06/02/2018)
0 comentários:
Postar um comentário